Titine

La titine ou connectine est une protéine élastique impliquée dans le contrôle de l'assemblage des protéines sarcomériques et qui régule l'élasticité du sarcomère.


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Protéine - Muscle - Anatomie humaine par système

La titine ou connectine est une protéine élastique impliquée dans le contrôle de l'assemblage des protéines sarcomériques et qui régule l'élasticité du sarcomère. Dans le muscle, elle est liée aux filaments épais (de Myosine), et couvre de la strie Z à la bande M.

Après la myosine et l'actine, la titine est la protéine la plus abondante dans le muscle strié, représentant quelque 10% de la masse myofibrillaire.

Structure

Avec à peu près 30 000 acides aminés et une masse moléculaire de 3 000 kDa, la titine est la plus grande chaîne polypeptidique connue.
Une molécule couvre de la strie Z à la ligne M, ce qui représente près d'un demi-sarcomère, soit plus d'un micromètre de longueur.

Au niveau de la bande A, la titine est essentiellement composée de structures répétitives de domaines identiques à l'immunoglobuline et la fibronectine 3. Elle possède de multiples sites de fixation avec la myosine, la protéine C ou l'AMP désaminase.

Au niveau de la bande I, la titine est liée à la calpaïne 3, enzyme protéolytique calcium-dépendante endogène responsable de la dégradation de la structure contractile du muscle.

Au niveau de la strie Z, l'association de la titine avec l'actine garantit le maintien de l'assemblage myofibrillaire au cours du travail musculaire.

Fonctions physiologiques

La titine est le principal constituant des filaments longitudinaux qui assurent le maintien de l'architecture myofibrillaire. C'est la coordination de l'action de la titine et de la téléthonine qui permet la stabilité (équilibre dynamique) des muscles.
La titine contrôle l'intégrité et assure la stabilité mécanique du sarcomère grâce à sa fixation ainsi qu'aux interactions avec plusieurs protéines musculaires, dont ;

Lors du travail musculaire, le déploiement de la titine génère une force capable de s'opposer à la tension d'étirement du sarcomère : au cours de la contraction d'un muscle strié, la tension active provient de l'action des filaments minces d'actine sur les filaments épais de myosine et la tension passive résulte de l'extension de la titine. Des chercheurs allemands [1] ont démontré que les deux protéines sont particulièrement solidement liées à échelles nanométrique mais seulement dans l'axe de la fibre musculaire[2].

La titine aurait un rôle important dans la myofibrillogenèse.

La titine s'exprimerait aussi dans les chromosomes, donnant la possibilité leur condensation lors de la mitose.

Pathologies

La titine est indispensable à la viabilité du sarcomère et sa dégradation affaiblit le muscle.

Nanotechnologies

La nanotechnologie s'intéresse aux propriétés des protéines des muscles pour d'éventuelles applications en biomimétique (nanorobots, muscles artificiels).


Voir aussi

Liens externes

Bibliographie

Notes et références

  1. Les équipes du Professeurs Matthias Rief et Morten Bertz de la TUM, du cluster d'excellence «Center for Integrated Protein Science Munich» (CIPSM), et du Professeur. Matthias Willmanns («European Molecular Biology Laboratory» ou EMBL) de Hambourg
  2. Dépêche idw, communiqué de presse de l'Université technique de Munich - 20/07/2009, reprise par ADIT- BE Allemagne 447 du 2009/07/30

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"La rencontre entre Titine et"

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